Laboratoire de Biochimie - UMR 7654

Séminaire Herman van TILBEURGH

redacteur — 2013-02-05T10:35:13Z

Jeudi 18 avril 2013 - 11h00 Amphi « CURIE »

Herman van Tilbeurgh (Institut de Biochimie et Biophysique Moléculaire et Cellulaire, Université Paris-Sud, CNRS, UMR 8619)

L'adénosine N6-threonyl carbamoylation des tRNAs dans les 3 domaines du vivant : variations sur un thème

L'adénosine N6-threonyl carbamoylée (T6A) est une des rares modifications universellement conservée des ARNt. Dans les trois domaines du vivant, quatre protéines au moins sont impliquées dans la formation de la modification t6A, certaines en tant qu'enzymes, les autres ayant plus probablement des rôles régulateurs. Ce sont sur les protéines Kae1 et Sua5, présentes chez tous les organismes (ou presque), que repose l'essentiel des activités enzymatiques t6A. Bien que les protéines impliquées dans la synthèse de t6A soient identifiées dans les trois domaines du vivant, leurs rôles respectifs et les mécanismes impliqués dans la formation de cette modification ne sont encore pas bien compris. L'objectif majeur de notre projet est de décortiquer les aspects moléculaires et mécanistiques de la machinerie t6A dans les trois organismes modèles (E.coli, S.cerevisiae et P.abyssi).

Séminaire Marie-Claire DAUGERON

redacteur — 2013-01-18T14:44:21Z

Mercredi 5 juin 2013 - 11h00 Salle de conférence PMC

Marie-Claire DAUGERON

Centre de Génétique Moléculaire, CNRS, Gif sur Yvette

Functional and structural insights for the Rbg1-Tma46 dimer, a protein complex that participates in eukaryotic translation

The developmentally regulated GTP binding (DRG) proteins are highly conserved GTPases that associate with DGR family Regulatory Proteins (DFRP) and their functions are still elusive. We have recently shown these complexes to participate in eukaryotic translation. By a genetic screen for triple synthetic interaction we revealed that the yeast DRG's have a redundant function with the peculiar putative RNA helicase Slh1. Translation and cell growth are severely impaired in the triple mutants but not in double mutants. Furthermore both Rbg1/Tma46 and Slh1 are tightly associated with translating ribosomes. We recently solved the structure of the Rbg1GTPase (a yeast DRG protein) in complex with the C terminal region of its DFRP partner (Tma46) and pursued structure-function analyses of these proteins. The focus of the seminar will be on the initial characterization of Rbg1/Tma46 protein complex and the recent structural results.